Wątek: [Pajęczyna] Struktury wydzielnicze u ptaszników i biochemiczne właściwości pajęczyny

U znakomitej większości ptaszników strukturami wydzielającymi pajęczynę są kądziołki przędne oraz gruczoły w okolicy szczeliny płciowej - te drugie występują u osobników dorosłych płci męskiej. Pajęczyna używana przez ptasznika podczas napełniania bulbusów jest produkowana właśnie przez nie.

Kądziołki przędne (inaczej brodawki przędne) są zredukowanymi i wyspecjalizowanymi odnóżami 5 i 4 segmentu odwłoka ptasznika. Pierwsza para jest silnie zredukowana i składa się z jednego segmentu, podczas gdy druga dzieli się na trzy segmenty o dużych możliwościach ruchowych - w razie potrzeby mogą być podwijane na odwłok (np. w chwili zagrożenia), lub rozpościerane w celu mocowania pajęczyny do podłoża. Niektóre ptaszniki mają tylko jedną parę kądziołków.

Na powierzchni kądziołków znajdują się ujścia licznych (kilkuset) gruczołów wydzielających białkowy polimer. W chwili kontaktu z powietrzem (a konkretniej z tlenem w nim zawartym) polimer twardnieje i staje się około dwukrotnie wytrzymalszy od nici stalowej o tej samej średnicy. Jego rozciągliwość sięga 140%, pozostaje trwały w temperaturze -40*C i jest tak lekki, że jego nić potrzebna do opasania Ziemi ważyłaby mniej niż 500 gramów.

Badania wykazały, że ptaszniki z gatunku Aphonopelma seemanni mają gruczoły przędne umiejscowione także na odnóżach, co pomaga im w poruszaniu się po stromych powierzchniach. Jest to trzecia (po oddziaływaniach Van der Waalsa włosków i zaczepianiu haczyków o podłoże) opisana u pająków metoda adhezyjna. Wyniki badań zostały jednak zakwestionowane i na chwilę obecną nie roztrzygnięto o słuszności tej obserwacji.

Nić pajęcza składa się z mieszaniny białek fibroiny i serycyny. Silna specjalizacja tych białek odpowiada za jej niezwykłe właściwości.

Fibroina to białko fibrylarne (włókniste) należące do grupy skleroprotein. Białko to występuje w konformacji beta-harmonijki przedzielonej fragmentami amorficznymi. Pełni ono funkcję strukturalną. Składa się z reszt lżejszych i niepolarnych aminokwasów - w tym wypadku jest to alanina, glicyna, seryna i tyrozyna. Niewielka masa aminokwasów sprawia, że ilość wiązań na gram tego polimeru jest duża - stąd wytrzymałość pajęczej sieci. Obecność dużej ilości niepolarnych aminokwasów odpowiada za dużą hydrofobowość białka - stąd, jak większość białek tego typu, jest nierozpuszczalne w wodzie. Amorficzność fragmentów łańcucha białkowego zapewnia dużą wytrzymałość na rozciąganie.

Serycyna (klej jedwabny) pełni funkcję adhezyjną - zlepia ze sobą włókna fibroiny oraz umożliwia mocowanie sieci. Jest glikoproteiną (oprócz reszt aminokwasowych zawiera także reszty cukrowe). Składa się z 18 aminokwasów - głównie z alaniny, seryny, glicyny i kwasu asparaginowego. Obecność polarnych reszt cukrowych i asparaginianu odpowiada za większą hydrofilowość, co w połączeniu z odcinkami typowo niepolarnymi (alanina, seryna, glicyna) zapewnia dobre właściwości adhezyjne niepolarnej fibroiny do podłoża o różnych parametrach.

Fin :)

http://bio-pro.de/magazin/wissenscha...746/indexl
http://www.nature.com/nature/journal...ature08404.pdf
http://en.wikipedia.org/wiki/Tarantula
http://en.wikipedia.org/wiki/Spider_silk

(c) 2010 Marcin Stefański. Powielanie na innych forach, w publikacjach i artykułach jedynie za zgodą autora.

Witaj Nieznajomy! Jeśli chcesz przeczytać cały wątek zarejestruj się bądź zaloguj!

Witaj Nieznajomy! Jeśli chcesz przeczytać cały wątek zarejestruj się bądź zaloguj!